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The Structure of a Plant Tyrosinase from Walnut Leaves Reveals the Importance of “Substrate-Guiding Residues” for Enzymatic Specificity

M. Sc. Aleksandar Bijelic, Dipl.-Ing. Matthias Pretzler, Dipl.-Chem. Christian Molitor, M. Sc. Florime Zekiri and Prof. Dr. Annette Rompel * Institut für Biophysikalische Chemie, Fakultät für Chemie Universität Wien, Althanstraße 14, 1090 Wien (Austria) Angew. Chem. Int. Ed . 2015 , 54 , 1 DOI: 10.1002/anie.201506994 Abstract Tyrosinases and catechol oxidases are members of the class of type III copper enzymes. While tyrosinases accept both mono- and o -diphenols as substrates, only the latter substrate is converted by catechol oxidases. Researchers have been working for decades to elucidate the monophenolase/diphenolase specificity on a structural level and have introduced an early hypothesis that states that the reason for the lack of monophenolase activity in catechol oxidases may be its structurally restricted active site. However, recent structural and biochemical studies of this enzyme c...

Determination of ​tyrosinase substrate-binding modes reveals mechanistic differences between type-3 copper proteins

Received 01 April 2014 Accepted 25 June 2014 Published 30 July 2014 イスラエルの Fishmanグループ の お仕事です。Bacillus由来、シャペロン等が存在しない単純なチロシナーゼを用いて反応機構解明、活性の向上などを研究してはります。今回は亜鉛置 換体ーチロシン(もしくはdopa)、銅置換体ーtyrosol(阻害剤)の組み合わせで結晶構造から初発反応におけるチロシンの銅に対する配位構造を明 らかにしています。チロシナーゼは二核の銅酵素でどちらの銅に配位するかが長い間議論されていましたが、どうやら Heinz Decker氏らが提唱していた CuAへの配位が指示される結果のようです。併せて、フェノラーゼ活性とカテコラーゼ活性の差も議論されています。 Nature Communications | Article by Mor Goldfeder , Margarita Kanteev , Sivan Isaschar-Ovdat, Noam Adir & Ayelet Fishman Nature Communications 5, Article number:4505 doi:10.1038/ncomms5505