スキップしてメイン コンテンツに移動

Hemilabile Proton Relays and Redox Activity Lead to {FeNO}x and Significant Rate Enhancements in NO2− Reduction

Hemilabile Proton Relays and Redox Activity Lead to {FeNO}x and Significant Rate Enhancements in NO2− Reduction

Pui Man Cheung,† Kyle T. Burns,† Yubin M. Kwon,† Megan Y. Deshaye,† Kristopher J. Aguayo,† Victoria F. Oswald,§ Takele Seda,⊥ Lev N. Zakharov,‡ Tim Kowalczyk,*,† and John D. Gilbertson*,†

DOI: 10.1021/jacs.8b08520
J. Am. Chem. Soc. 2018, 140, 17040−17050



概要
筆者たちは、今までレドックス活性配位子にペンダントアミン部位を導入することで、電子、プロトンの両方を必要とする亜硝酸イオンの一酸化窒素への還元反応を可能にしてきました。
今回の論文では、立体構造を制御したペンダントアミン部位を導入することで、ペンダントアミン部位が中心金属に着脱可能になり、それによって亜硝酸イオン還元反応の初期速度の向上が見られたことを報告しています。



質問回答
Q1
ペンダントアミンを持たない錯体のNO付加反応の機構

今回hemilabilityを導入した錯体においては、中間体としてペンダントアミンが配位した錯体が生成していますが、hemilabilityを持たない錯体では亜硝酸イオンが代わりに配位した中間体が生成していると考えられます。

その2種類の中間体の安定性や生成速度の違いが、hemilabilityを有する錯体との初期速度の差を生んでいると考えられます。

Q2
初期速度で速度論をする理由

最終的な2分子の亜硝酸イオンの還元においては、ペンダントアミンの立体障害(つまりhemilability)は関係してきません。(赤と青の線に注目)

このことが示唆しているのは、1分子目の亜硝酸還元はhemilabilityによって加速されるが、2分子目の亜硝酸イオンの還元は、結局ペンダントアミンが外れて、hemilabilityを有していない錯体における反応中間体と同様の構造(亜硝酸イオンが配位した構造)を経由して反応が進行する必要があるということです。
また、最終的に2分子の亜硝酸イオンが還元される時間は、(ペンダントアミンのpKaが大きく変わらなければ)同じであることから、2分子の亜硝酸イオンの還元において2分子目の還元が律速段階であると言えます。
そのため、hemilabilityを有する錯体の速度増加を調べるには、1分子目の初期速度を比較するのが最も適しているのではないかと考えます。




コメント

Yuma Morimoto さんの投稿…
回答ありがとうございます。
Q2についての考察、とても鋭いと思います。

人気の投稿

Electrochemical evidence that pyranopterin redox chemistry controls the catalysis of YedY, a mononuclear Mo enzyme

Hope Adamson a, Alexandr N. Simonov b, Michelina Kierzek c, Richard A. Rothery c, Joel H. Weiner c, Alan M. Bond b, and Alison Parkin a,1 a Department of Chemistry, University of York, Heslington, York YO10 5DD, United Kingdom; b School of Chemistry, Monash University, Clayton, VIC 3800, Australia; and c Department of Biochemistry, University of Alberta, Edmonton, AB T6G 2H7, Canada Edited by Harry B. Gray, California Institute of Technology, Pasadena, CA, and approved October 13, 2015 (received for review August 25, 2015) http://www.pnas.org/content/112/47/14506.short A long-standing contradiction in the field of mononuclear Mo enzyme research is that small-molecule chemistry on active-site mimic compounds predicts ligand participation in the electron transfer reactions, but biochemical measurements only suggest metal-centered catalytic electron transfer.With the simultaneous measurement of substrate turnover and reversible electron transfer that is provided by Fourier-...

Rhenium(V)–oxo corrolazines: isolating redox-active ligand reactivity

Jan Paulo T. Zaragoza,a   Maxime A. Sieglera and   David P. Goldberg* Chem. Commun., 2015, Advance Article DOI: 10.1039/C5CC07956J Received 22 Sep 2015, Accepted 15 Oct 2015 First published online 28 Oct 2015 http://pubs.rsc.org/en/content/articlelanding/2015/cc/c5cc07956j#!divAbstract Abstract The synthesis of the first example of a third-row metallocorrolazine characterized by single crystal X-ray diffraction is reported. This ReV(O) porphyrinoid complex shows an exclusively ligand-based reactivity with strong acids and oxidizing agents. The one-electron oxidized π-radical-cation complex is capable of H-atom abstraction.

Tuning Reactivity and Selectivity in Hydrogen Atom Transfer from Aliphatic C–H Bonds to Alkoxyl Radicals: Role of Structural and Medium Effects

Michela Salamone and Massimo Bietti* Dipartimento di Scienze e Tecnologie Chimiche, Università “Tor Vergata”, Via della Ricerca Scientifica, Italy Acc. Chem. Res., Article ASAP DOI: 10.1021/acs.accounts.5b00348 Publication Date (Web): November 6, 2015 クメンパーオキシドを光で開裂させることにより、生成するクミルアルコキシルラジカルによるアルカンやアミンのC–H切断の速度定数などの情報がまとまっています。 溶媒や、酸、基質の形が反応速度定数に与える影響を定量的に評価しています。 酸化反応をしている方は、手元に置いておいても良いのでしょうか。

C–H Bond Oxidation Catalyzed by an Imine-Based Iron Complex: A Mechanistic Insight

Giorgio Olivo§¶, Martina Nardi§, Diego Vìdal¶, Alessia Barbieri§, Andrea Lapi§‡, Laura Gómez¶⊥, Osvaldo Lanzalunga§‡, Miquel Costas*¶, and Stefano Di Stefano*§‡ § Università degli Studi di Roma, Rome, Italy ¶ Institut de Química Computacional i Catàlisi (IQCC),  Girona, Spain Inorg. Chem., 2015, 54 (21), pp 10141–10152 DOI: 10.1021/acs.inorgchem.5b01500 Publication Date (Web): October 12, 2015 A family of imine-based nonheme iron(II) complexes (LX)2Fe(OTf)2 has been prepared, characterized, and employed as C–H oxidation catalysts. Ligands LX (X = 1, 2, 3, and 4) stand for tridentate imine ligands resulting from spontaneous condensation of 2-pycolyl-amine and 4-substituted-2-picolyl aldehydes. Fast and quantitative formation of the complex occurs just upon mixing aldehyde, amine, and Fe(OTf)2 in a 2:2:1 ratio in acetonitrile solution. The solid-state structures of (L1)2Fe(OTf)(ClO4) and (L3)2Fe(OTf)2 are reported, showing a low-spin octahedral iron center, with the lig...

Oxidative Alkene Cleavage Catalysed by Manganese-Dependent Cupin TM1459 from Thermotoga maritima

van Hajnal 1 , Kurt Faber 1,2 , Helmut Schwab 1,3 , Mélanie Hall 2,* and Kerstin Steiner 1,* a   acib, Austrian Centre of Industrial Biotechnology GmbH, Petersgasse 14, 8010 Graz, Austria Fax: ( + 43)-316-873-9302; phone: ( + 43)-316-873-9346; e-mail: kerstin.steiner@acib.at b   Department of Chemistry, University of Graz, Heinrichstraße 28, 8010 Graz, Austria Fax: ( + 43)-316-380-9840; phone: ( + 43)-316-380-5479; e-mail: melanie.hall@uni-graz.at c   Institute of Molecular Biotechnology, TU Graz, Petersgasse 14, 8010 Graz, Austria Adv .S ynth. Catal. 2015 , 357 , 3 309 –3 316 DOI: 10.1002/adsc.201500608 Abstract A novel biocatalytic oxidative alkene cleavage activity was identified in protein TM1459 from Thermotoga maritima , a so far uncharacterised metalloprotein with a cupin fold, which preferentially binds manganese (over iron and zinc). Various styrene derivat...